Страница 74, ГДЗ к учебнику по биологии 10 класс Пасечник с ответом на вопросы (Линия жизни)

Белки - это полимеры, состоящие из ковалентно связанных между собой мономеров-аминокислот, которые имеют сходное строение.

Белки могут включать в себя компоненты неаминокислотной природы, например, гемоглобин содержит гем-комплекс органических веществ порфиринов и железа.

Молекула аминокислоты состоит из двух частей:

• одна часть одинаковая для всех аминокислот и содержит аминогруппу (-NH₂) и карбоксильную группу (-COOH), присоединенные к одному атому углерода.

• боковая цепь или радикал имеет различную структуру. Всего в состав белков входят 20 различных по структуре аминокислотных радикалов, например, они могут быть заряженными, содержать ароматические кольца и т.д.).

Пептидная связь образуется при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. В результате такого взаимодействия происходит выделение молекулы воды, и образуется пептид.

Первичная структура белка - последовательность аминокислот, расположенных в молекуле белка.

Зависит от порядка расположения аминокислотных остатков, который определяется структурой гена, кодирующего данный белок.

Денатурация - это необратимый процесс, при котором нарушается структура белков, что приводит к потере их функциональности.

Когда температура или кислотность среды изменяются до критических значений, происходит разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур, в то время как пептидные связи остаются целыми.

Формирование структур белка

1. Первичная структура

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

Процесс:

• Соединение через пептидные связи.

• Взаимодействие аминогруппы и карбоксильной группы.

• Образование пептидов (дипептиды, трипептиды и т.д.).

2. Вторичная структура

Локальные упорядоченные структуры.

Типы:

✓ Альфа-спираль:

• Закручивается и стабилизируется водородными связями между NH и CO группами.

✓ Бета-структура:

• Параллельные участки, стабилизированные водородными связями.

Значение: стабилизация структуры.

3. Третичная структура

Трехмерная упаковка полипептидной цепи.

Процесс: укладка спиральных участков и бета-слоев в глобулярную структуру.

Свойства: заряженные остатки на поверхности; гидрофобные внутри.

Связывающие силы:

• Гидрофобные взаимодействия.

• Ионные и водородные связи.

• Дисульфидные мостики.

4. Четвертичная структура

Организация нескольких полипептидных цепей.

Пример: гемоглобин (4 цепи: 2 альфа и 2 бета).

Функции:

• Эффективное связывание и отдача кислорода.

• Кооперативная связывающая способность.

• Обеспечивает стабильность и функциональность через нековалентные взаимодействия.

Сравнительная таблица свойств белков и углеводов