Параграф 11, ГДЗ к учебнику по биологии 10 класс Пасечник с ответом на вопросы (Линия жизни)

Катализ - это процесс ускорения химической реакции с помощью катализатора. Катализатор сам не расходуется в ходе реакции, но участвует в ней, изменяя механизм протекания реакции и снижая её энергию активации.

Примеры катализаторов

• Кислотно-основные катализаторы: серная кислота, соляная кислота, щелочи.

• Ферменты - белковые катализаторы, ускоряющие биохимические реакции в организмах.

• Гетерогенные катализаторы - вещества, находящиеся в различной фазе с реагирующими веществами. Например, платиновый катализатор в автомобильных выхлопных системах.

Экзотермические реакции - реакции, сопровождающиеся выделением теплоты в окружающую среду. Примеры: горение, взрывы, реакция нейтрализации.

Эндотермические реакции - реакции, протекающие с поглощением теплоты из окружающей среды. Примеры: плавление льда, испарение воды, фотосинтез.

Прямая реакция - реакция, протекающая в направлении образования продуктов из исходных веществ.

Обратная реакция - реакция, протекающая в направлении образования исходных веществ из продуктов реакции.

1. Сложный процесс расщепления, который требует больше энергии, чем при расщеплении углеводов или жиров.

2. При расщеплении белка образуется аммиак, который является токсичным для организма и должен быть выведен. Это требует дополнительных энергетических затрат.

3. Белки выполняют множество жизненно важных функций, и их потеря может нарушить эти процессы.

Катализаторы ускоряют протекание химических реакций, влияя на скорость как прямой, так и обратной реакции. Ускоряют достижение состояния равновесия, но не сдвигают его в ту или иную сторону. Состояние равновесия и направление реакции зависят от значений свободной энергии исходных и конечных веществ.

В основе работы любых катализаторов, включая ферменты, лежит снижение энергии активации реакции.

Катализатор не изменяет энергетический баланс реакции (не делает экзотермическую реакцию эндотермической и наоборот), а лишь ускоряет её за счёт снижения энергетического барьера, который нужно преодолеть, чтобы реакция началась.

Молекула белка-фермента определяется активным центром.

Активный центр связывается с субстратом и обеспечивает специфичность фермента к определённой реакции (субстратная специфичность).

Связывание субстрата происходит в активном центре, который должен пространственно соответствовать субстрату.

Коферменты - небелковые соединения, которые принимают участие в катализе реакций.

Примеры: ионы металлов (например, Fe²⁺, Cu²⁺) и органические соединения, такие как динуклеотиды (НАД⁺, ФАД).

Предшественниками коферментов в организме являются многие водорастворимые витамины, особенно витамины группы В.

Регуляция активности фермента осуществляется при связывании низкомолекулярных соединений в специальных регуляторных центрах катализатора.

Активность ферментов может изменяться из-за взаимодействия с белками-активаторами или белками-ингибиторами. Эта регуляция приводит к ускорению или замедлению протекания катализируемых ими реакций.

1. Синтез аммиака

•N₂ + 3H₂ ↔️ 2NH₃

• Катализатор: железо с оксидом алюминия и калия.

• Высокое давление (200 атмосфер), температура (400-500°C).

2. Окисление метанола

• 2CH₃OH + O₂ → 2HCHO + 2H₂O

• Серебо.

• Температура (250-300°C), давление (1-3 атмосферы).

3. Гидрирование растительных масел

• Жирные ненасыщенные кислоты + H₂ → Жирные насыщенные кислоты

• Никель.

• Температура (150-200°C), давление (1-3 атмосферы).

4. Крекинг нефти

• Разложение больших молекул углеводородов на более мелкие.

• Алюмосиликатные катализаторы.

• Температура (400-500°C), давление (1-2 атмосферы).

5. Разложение перекиси водорода

• 2H₂O₂ → 2H₂O + O₂

• Диоксид марганца (MnO₂)

• Комнатная температура.

6. Синтез урацила (стр.85)

• Урацилфосфорибозилтрансфераза - фермент, ускоряющий реакцию в 1017 раз.

• Биологические условия внутри клетки.

1. Специфичность

▪ Ферменты имеют субстратную специфичность, обусловленную трехмерной структурой белковой молекулы. Эта позволяет им связываться только с определенным субстратом и катализировать только определенную реакцию.

▪ Неорганические катализаторы не обладают такой специфичностью.

2. Условия

• Ферменты оптимально работают при физиологических условиях.

• Неорганические катализаторы часто требуют высоких температур и давления для активации, что связано с их стабильной структурой.

3. Сопряжение реакций

▪ Ферменты могут катализировать эндергонические реакции (с поглощением энергии) путем сопряжения их с экзергоническими реакциями (с выделением энергии). Это позволяет им использовать энергию из экзергонических реакций для запуска эндергонических процессов.

▪ Неорганические катализаторы не способны сопрягать реакции.

4. Регуляция активности

• Активность ферментов может регулироваться, например, изменением концентрации субстрата, изменением ph, температурой, прикреплением ингибиторов или активаторов.

• Активность неорганических катализаторов регулируется изменением концентрации, температуры и давления.

Изменение структуры белков

• Повышение температуры разрушает водородные, ионные, гидрофобные связи.

Снижение активности ферментов

• Ферменты имеют оптимальную температуру для своей активности. При повышенной температуре скорость ферментативных реакций сначала возрастает, но затем резко падает из-за денатурации фермента.

Нарушение функционирования антител, гормонов

Фермент амилаза из слюны эффективно расщепляет крахмал. Это доказывается изменением цвета при добавлении йода (не появилось синего окрашивания) и образованием фиолетового окрашивания при реакции сульфата меди и гидроксида натрия (это показывает присутствие амилазы).